รายชื่อกรดอะมิโนมาตรฐาน

รายชื่อกรดอะมิโนมาตรฐาน (List of standard amino acids)

• แสดงโดยสูตรโครงสร้าง (Structures)

สูตรโครงสร้างและสัญลักษณ์และรหัสพันธุกรรม (genetic code) ของ กรดอะมิโน 20 ตัวเป็นดังนี้

• แสดงรายชื่อกรดอะมิโนและคุณสมบัติทางเคมี (Chemical properties)

แสดงเป็นตารางที่มีทั้งสัญลักษณ์ 1 ตัวอักษร และ 3 ตัวอักษร และคุณสมบัติทางเคมี ซึ่งแตกต่างกันไปตาม โซ่ข้าง (side chains) น้ำหนักโมเลกุล ซึ่งเป็นค่าเฉลี่ยของไอโซโทปทั้งหมดรวมทั้งน้ำหนักของน้ำด้วย (H₂O)

Abbrev.		ชื่อเต็ม (Full Name)	ประเภทโซ่ข้าง (Side chain type)	มวล (Mass)	(Isoelectric point)	1 (?-COOH)	pK2 (?-^+NH3)	pKr (R)	Remarks
A	Ala	อะลานีน (Alanine)	ไฮโดรโฟบิก (hydrophobic)	89.09	6.01	2.35	9.87		มีจำนวนมากมาย, มีประโยชน์หลายอย่าง มีความแข็งมากกว่าไกลซีน, แต่มีขนาดเล็กพอที่จะจัดวางในตำแหน่งที่เหมาะสมสำหรับโครงสร้างของโปรตีน มันค่อนข้างวางตัวเป็นกลางสามารถอยู่ได้ทั้งเขตที่เป็น ไฮโดรฟิลิก บนโปรตีนส่วนนอก และบริเวณที่เป็นไฮโดรโฟบิกภายใน
C	Cys	ซิสเทอีน (Cysteine)	ไฮโดรโฟบิก (Nagano, 1999)	121.16	5.05	1.92	10.70	8.37	อะตอมของกำมะถันเชื่อมต่อกับไอออนของ โลหะหนัก ภายใต้ภาวะออกซิไดซิ่ง ซีสตีอิน 2 โมเลกุลสามารถเชื่อมต่อซึ่งกันและกันได้โดน พันธะไดซัลไฟด์ (disulfide bond) และเกิดเป็นกรดอะมิโน เมื่อซีสตีนเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน อินสุลิน มันจะมีแรงที่ทำให้โครงสร้างของ อินสุลิน เป็นแบบ และทำให้โปรตีนทนต่อการพับงอและ ; การเชื่อมต่อแบบไดซัลไฟด์ (disulphide bridges) พบได้เป็นสิ่งธรรมดาในโปรตีนซึ่งจะต้องทำหน้าที่ในสิ่งแวดล้อมที่รุนแรง, เอนไซม์ย่อยอาหาร (เช่น, เปปซิน และ ), โปรตีนโครงสร้าง (structural proteins) (เช่น, ), และ โปรตีนที่เล็กเกินไปที่จะคงรูปของมันไว้ (เช่น อินสุลิน)
D	Asp	กรดแอสปาร์ติก (Aspartic acid)	เป็นกรด	133.10	2.85	1.99	9.90	3.90	จะทำงานคล้ายกับกรดกลูตามิก เป็นกลุ่มที่เป็นกรดไฮโดรฟิลิกมีประจุลบที่แข็งแกร่ง มักจะตั้งอยู่บนพื้นผิวด้านนอกของโปรตีนทำให้ละลายน้ำได้ จับกับประจุบวกของโมเลกุลและไอออน มักอยู่ร่วมกับเอนไซม์ในการจับกับไอออนโลหะ เมื่ออยู่ด้านในของโปรตีน, aspartate และ glutamate จะมีการจับคู่กับอาร์จินีและไลซีน
E	Glu	กรดกลูตามิก (Glutamic acid)	เป็นกรด	147.13	3.15	2.10	9.47	4.07	จะทำงานคล้ายกับกรด aspartic มีพันธะยาวกว่าและบางกว่า มีความยืดหยุ่นมากกว่า
F	Phe	ฟีนิลอะลานีน (Phenylalanine)	ไฮโดรโฟบิก	165.19	5.49	2.20	9.31		for humans. Phenylalanine, tyrosine, and tryptophan contain large rigid group on the side chain. These are the biggest amino acids. Like isoleucine, leucine and valine, these are hydrophobic and tend to orient towards the interior of the folded protein molecule.
G	Gly	ไกลซีน (Glycine)	ไฮโดรฟิลิก	75.07	6.06	2.35	9.78		Because of the two hydrogen atoms at the ? carbon, glycine is not . It is the tiniest amino acid, rotates easily, adds flexibility to the protein chain. It is able to fit into the tightest spaces, e.g., the triple helix of collagen. As too much flexibility is usually not desired, as a structural component it is less common than alanine.
H	His	(Histidine)	เป็นเบส	155.16	7.60	1.80	9.33	6.04	In even slightly acidic conditions of the nitrogen occurs, changing the properties of histidine and the polypeptide as a whole. It is used by many proteins as a regulatory mechanism, changing the conformation and behavior of the polypeptide in acidic regions such as the late or lysosome, enforcing conformation change in enzymes. However only a few histidines are needed for this, so it is comparatively scarce.
I	Ile	(Isoleucine)	ไฮโดรโฟบิก	131.17	6.05	2.32	9.76		for humans. Isoleucine, leucine and valine have large aliphatic hydrophobic side chains. Their molecules are rigid, and their mutual hydrophobic interactions are important for the correct folding of proteins, as these chains tend to be located inside of the protein molecule.
K	Lys	ไลซีน (Lysine)	เป็นเบส	146.19	9.60	2.16	9.06	10.54	for humans. Behaves similarly to arginine. Contains a long flexible side-chain with a positively-charged end. The flexibility of the chain makes lysine and arginine suitable for binding to molecules with many negative charges on their surfaces. E.g., DNA-binding proteins have their active regions rich with arginine and lysine. The strong charge makes these two amino acids prone to be located on the outer hydrophilic surfaces of the proteins; when they are found inside, they are usually paired with a corresponding negatively-charged amino acid, e.g., aspartate or glutamate.
L	Leu	ลิวซีน (Leucine)	ไฮโดรโฟบิก	131.17	6.01	2.33	9.74		for humans. Behaves similar to isoleucine and valine. See isoleucine.
M	Met	เมไทโอนีน (Methionine)	ไฮโดรโฟบิก	149.21	5.74	2.13	9.28		for humans. Always the first amino acid to be incorporated into a protein; sometimes removed after translation. Like cysteine, contains sulfur, but with a methyl group instead of hydrogen. This methyl group can be activated, and is used in many reactions where a new carbon atom is being added to another molecule.
N	Asn	แอสพาราจีน (Asparagine)	ไฮโดรฟิลิก	132.12	5.41	2.14	8.72		Neutralized version of aspartic acid.
P	Pro	(Proline)	ไฮโดรโฟบิก	115.13	6.30	1.95	10.64		Contains an unusual ring to the N-end amine group, which forces the CO-NH amide sequence into a fixed conformation. Can disrupt protein folding structures like or , forcing the desired kink in the protein chain. Common in collagen, where it undergoes a to . Uncommon elsewhere.
Q	Gln	(Glutamine)	ไฮโดรฟิลิก	146.15	5.65	2.17	9.13		Neutralized version of glutamic acid. Used in proteins and as a storage for ammonia.
R	Arg	Arginine	เป็นเบส	174.20	10.76	1.82	8.99	12.48	Functionally similar to lysine.
S	Ser	(Serine)	ไฮโดรโฟบิก	105.09	5.68	2.19	9.21		Serine and threonine have a short group ended with a hydroxyl group. Its hydrogen is easy to remove, so serine and threonine often act as hydrogen donors in enzymes. Both are very hydrophylic, therefore the outer regions of soluble proteins tend to be rich with them.
T	Thr	ทรีโอนีน (Threonine)	ไฮโดรฟิลิก	119.12	5.60	2.09	9.10		for humans. Behaves similarly to serine.
V	Val	(Valine)	ไฮโดรโฟบิก	117.15	6.00	2.39	9.74		for humans. Behaves similarly to isoleucine and leucine. See isoleucine.
W	Trp	ทริปโตแฟน (Tryptophan)	ไฮโดรโฟบิก	204.23	5.89	2.46	9.41		for humans. Behaves similarly to phenylalanine and tyrosine (see phenylalanine). Precursor of serotonin.
Y	Tyr	ไทโรซีน (Tyrosine)	ไฮโดรโฟบิก	181.19	5.64	2.20	9.21	10.46	Behaves similarly to phenylalanine and tryptophan (see phenylalanine). Precursor of melanin, epinephrine, and .

Amino acid	Abbrev.	Side chain	Hydro- phobic	Polar		Small	Tiny	or	volume	Codon	Occurrence in proteins (%)
Alanine	Ala, A	-CH3	X	-	-	X	X	-	67	GCU, GCC, GCA, GCG	7.8
	Cys, C	-CH2SH	X	-	-	X	-	-	86	UGU, UGC	1.9
	Asp, D	-CH2COOH	-	X	negative	X	-	-	91	GAU, GAC	5.3
Glutamate	Glu, E	-CH2CH2COOH	-	X	negative	-	-	-	109	GAA, GAG	6.3
Phenylalanine	Phe, F	-CH2C6H5	X	-	-	-	-		135	UUU, UUC	3.9
Glycine	Gly, G	-H	X	-	-	X	X	-	48	GGU, GGC, GGA, GGG	7.2
	His, H	-CH2-	-	X	positive	-	-		118	CAU, CAC	2.3
	Ile, I	-CH(CH3)CH2CH3	X	-	-	-	-		124	AUU, AUC, AUA	5.3
Lysine	Lys, K	-(CH2)4NH2	-	X	positive	-	-	-	135	AAA, AAG	5.9
Leucine	Leu, L	-CH2CH(CH3)2	X	-	-	-	-		124	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.1
	Met, M	-CH2CH2SCH3	X	-	-	-	-	-	124	AUG	2.3
Asparagine	Asn, N	-CH2CONH2	-	X	-	X	-	-	96	AAU, AAC	4.3
	Pro, P	-CH2CH2CH2-	X	-	-	X	-	-	90	CCU, CCC, CCA, CCG	5.2
	Gln, Q	-CH2CH2CONH2	-	X	-	-	-	-	114	CAA, CAG	4.2
Arginine	Arg, R	-(CH2)3NH-C(NH)NH2	-	X	positive	-	-	-	148	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.1
	Ser, S	-CH2OH	-	X	-	X	X	-	73	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU,AGC	6.8
Threonine	Thr, T	-CH(OH)CH3	X	X	-	X	-	-	93	ACU, ACC, ACA, ACG	5.9
Valine	Val, V	-CH(CH3)2	X	-	-	X	-		105	GUU, GUC, GUA, GUG	6.6
Tryptophan	Trp, W	-CH2C8H5N	X	-	-	-	-		163	UGG	1.4
Tyrosine	Tyr, Y	-CH2-C6H4OH	X	X	-	-	-		141	UAU, UAC	3.2

ดูเพิ่ม

• กรดอะมิโน