เซอร์ปิน บี10 (อังกฤษ: Serpin peptidase inhibitor, clade B, member 10 หรือ SERPINB10) เป็นโปรตีนของมนุษย์ และเป็นโปรตีนสมาชิกลำดับที่ 10 ในเคลดบีของเซอร์ปิน ถูกถอดรหัสได้จากยีน SERPINB10 บน
SERPINB10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifiers | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
SERPINB10, PI-10, PI10, serpin family B member 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
External IDs | : 602058 : 2138648 : 68430 : SERPINB10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|
หน้าที่
โดยปกติแล้ว โปรตีนในเซอร์ปินจะทำงานควบคุมกระบวนต่างๆของเซลล์ได้อย่างหลากหลาย ทั้งภายในและภายนอกเซลล์ เช่น กระตุ้นระบบคอมพลีเมนต์, ควบคุมกระบวนการและการจับลิ่มของเลือด, ควบคุมระบบ, กดการเจริญของเนื้องอก, ควบคุมสมกุลการเกิดอะพอพโทซิสและ โดยโครงสร้างของเซอร์ปินนั้นเป็นโครงสร้างโปรตีนตติยภูมิที่มีความหลากหลายต่ำมาก (well conserved) ซึ่งจะประกอบไปด้วยแผ่นบีตา 3 แผ่น และเกลียวอัลฟา 8 หรือ 9 เกลียว ส่วนสำคัญของโมเลกุลเซอร์ปีนที่ใช้ในการเข้าทำปฏิกิริยานั้นประกอบไปด้วยวงศูนย์ปฏิกิริยา (reactive center loop; RCL) ที่เชื่อมต่ออยู่กับแผ่นบีตา A และ C โดย Protease inhibitor-10 (PI10 หรือ SERPINB10) จัดเป็นสมาชิกหนึ่งในวงศ์ย่อยของเคลดบี (โอแวลบูมิน) ซึ่งมีความเกี่ยวเนื่องสัมพันธ์เป็นอย่างมากกับ Serpin PI1 ต้นแบบ (MIM 107400) โดยการวิเคราะห์หลักฐานกายวิภาคเปรียบเทียบพบว่า ทั้งเซอร์ปิน บี10 และเซอร์ปิน PI1 ต้นแบบนั้น มีการพัฒนาโครงสร้างมาจากจุดกำเนิดเดียวกันแต่ทำหน้าที่ต่างกัน (homology) และคล้ายกับที่พบในไข่ไก่ กล่าวคือ ขาดส่วนต่อขยายที่ปลาย N- และปลาย C-, ไม่มีเปปไทด์ส่งสัญญาณ และมีหมู่ของเป็นส่วนประกอบก่อนตำแหน่งท้ายสุด แทนที่จะเป็นแอสพาราจีน
อ้างอิง
- GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000242550 – , May 2017
- GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000092572 – , May 2017
- "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- "Entrez Gene: Serpin peptidase inhibitor, clade B (ovalbumin), member 10".
- Huber R, Carrell RW (November 1989). "Implications of the three-dimensional structure of alpha 1-antitrypsin for structure and function of serpins". Biochemistry. 28 (23): 8951–66. doi:10.1021/bi00449a001. PMID 2690952.
- * Bartuski AJ, Kamachi Y, Schick C, Overhauser J, Silverman GA (August 1997). "Cytoplasmic antiproteinase 2 (PI8) and bomapin (PI10) map to the serpin cluster at 18q21.3". Genomics. 43 (3): 321–8. doi:10.1006/geno.1997.4827. PMID 9268635.
แหล่งข้อมูลอื่น
- Chuang TL, Schleef RR (April 1999). "Identification of a nuclear targeting domain in the insertion between helices C and D in protease inhibitor-10". The Journal of Biological Chemistry. 274 (16): 11194–8. doi:10.1074/jbc.274.16.11194. PMID 10196205.
- Lindskog C, Korsgren O, Pontén F, Eriksson JW, Johansson L, Danielsson A (May 2012). "Novel pancreatic beta cell-specific proteins: antibody-based proteomics for identification of new biomarker candidates". Journal of Proteomics. 75 (9): 2611–20. doi:10.1016/j.jprot.2012.03.008. PMID 22465717.
- Schleef RR, Chuang TL (August 2000). "Protease inhibitor 10 inhibits tumor necrosis factor alpha -induced cell death. Evidence for the formation of intracellular high M(r) protease inhibitor 10-containing complexes". The Journal of Biological Chemistry. 275 (34): 26385–9. doi:10.1074/jbc.C000389200. PMID 10871600.
- Przygodzka P, Ramstedt B, Tengel T, Larsson G, Wilczynska M (April 2010). "Bomapin is a redox-sensitive nuclear serpin that affects responsiveness of myeloid progenitor cells to growth environment". BMC Cell Biology. 11: 30. doi:10.1186/1471-2121-11-30. PMC 2874763. PMID 20433722.
- Shioji G, Ezura Y, Nakajima T, Ohgaki K, Fujiwara H, Kubota Y, Ichikawa T, Inoue K, Shuin T, Habuchi T, Ogawa O, Nishimura T, Emi M (2005). "Nucleotide variations in genes encoding plasminogen activator inhibitor-2 and serine proteinase inhibitor B10 associated with prostate cancer". Journal of Human Genetics. 50 (10): 507–15. doi:10.1007/s10038-005-0285-1. PMID 16172807.
- Riewald M, Schleef RR (November 1995). "Molecular cloning of bomapin (protease inhibitor 10), a novel human serpin that is expressed specifically in the bone marrow". The Journal of Biological Chemistry. 270 (45): 26754–7. doi:10.1074/jbc.270.45.26754. PMID 7592909.
บทความนี้รวบรวมข้อมูลจาก ซึ่งจัดเป็นสาธารณสมบัติ
wikipedia, แบบไทย, วิกิพีเดีย, วิกิ หนังสือ, หนังสือ, ห้องสมุด, บทความ, อ่าน, ดาวน์โหลด, ฟรี, ดาวน์โหลดฟรี, mp3, วิดีโอ, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, รูปภาพ, เพลง, เพลง, หนัง, หนังสือ, เกม, เกม, มือถือ, โทรศัพท์, Android, iOS, Apple, โทรศัพท์โมบิล, Samsung, iPhone, Xiomi, Xiaomi, Redmi, Honor, Oppo, Nokia, Sonya, MI, PC, พีซี, web, เว็บ, คอมพิวเตอร์
esxrpin bi10 xngkvs Serpin peptidase inhibitor clade B member 10 hrux SERPINB10 epnoprtinkhxngmnusy aelaepnoprtinsmachikladbthi 10 inekhldbikhxngesxrpin thukthxdrhsidcakyin SERPINB10 bnSERPINB10IdentifiersSERPINB10 PI 10 PI10 serpin family B member 10External IDs 602058 2138648 68430 SERPINB10Gene location Human Chr 18q22 1Start63 897 174 bpEnd63 936 111 bpGene location Chr Chromosome 1 mouse 1 1 E2 1Start107 456 757 bpEnd107 477 001 bpRNA expression patternBgeeHuman ortholog Top expressed inbone marrow cells epithelium of bronchus olfactory zone of nasal mucosa stromal cell of endometrium bronchial epithelial cellTop expressed inlobe of liver zone of skin white adipose tissueMore reference expression dataBioGPSn aMolecular functionpeptidase inhibitor activity serine type endopeptidase inhibitor activityCellular componentisothphlasum phaynxkesll eyuxhumesll secretory granule membrane ficolin 1 rich granule membrane niwekhliysesllBiological processnegative regulation of peptidase activity negative regulation of endopeptidase activity neutrophil degranulation karkhwbkhumechinglbtxxaphxphothsisSources Amigo QuickGOSpeciesHumanMouse5273241197ENSG00000242550ENSMUSG00000092572P48595Q8K1K6RefSeq mRNA NM 005024NM 001160307 NM 198028RefSeq protein NP 005015NP 001153779 NP 932145Location UCSC Chr 18 63 9 63 94 MbChr 1 107 46 107 48 MbPubMed searchWikidataView Edit HumanView Edit Mousehnathiodypktiaelw oprtininesxrpincathangankhwbkhumkrabwntangkhxngesllidxyanghlakhlay thngphayinaelaphaynxkesll echn kratunrabbkhxmphliemnt khwbkhumkrabwnkaraelakarcblimkhxngeluxd khwbkhumrabb kdkarecriykhxngenuxngxk khwbkhumsmkulkarekidxaphxphothsisaela odyokhrngsrangkhxngesxrpinnnepnokhrngsrangoprtinttiyphumithimikhwamhlakhlaytamak well conserved sungcaprakxbipdwyaephnbita 3 aephn aelaekliywxlfa 8 hrux 9 ekliyw swnsakhykhxngomelkulesxrpinthiichinkarekhathaptikiriyannprakxbipdwywngsunyptikiriya reactive center loop RCL thiechuxmtxxyukbaephnbita A aela C ody Protease inhibitor 10 PI10 hrux SERPINB10 cdepnsmachikhnunginwngsyxykhxngekhldbi oxaewlbumin sungmikhwamekiywenuxngsmphnthepnxyangmakkb Serpin PI1 tnaebb MIM 107400 odykarwiekhraahhlkthankaywiphakhepriybethiybphbwa thngesxrpin bi10 aelaesxrpin PI1 tnaebbnn mikarphthnaokhrngsrangmacakcudkaenidediywknaetthahnathitangkn homology aelakhlaykbthiphbinikhik klawkhux khadswntxkhyaythiplay N aelaplay C immieppithdsngsyyan aelamihmukhxngepnswnprakxbkxntaaehnngthaysud aethnthicaepnaexspharacinxangxingGRCh38 Ensembl release 89 ENSG00000242550 May 2017 GRCm38 Ensembl release 89 ENSMUSG00000092572 May 2017 Human PubMed Reference National Center for Biotechnology Information U S National Library of Medicine Mouse PubMed Reference National Center for Biotechnology Information U S National Library of Medicine Entrez Gene Serpin peptidase inhibitor clade B ovalbumin member 10 Huber R Carrell RW November 1989 Implications of the three dimensional structure of alpha 1 antitrypsin for structure and function of serpins Biochemistry 28 23 8951 66 doi 10 1021 bi00449a001 PMID 2690952 Bartuski AJ Kamachi Y Schick C Overhauser J Silverman GA August 1997 Cytoplasmic antiproteinase 2 PI8 and bomapin PI10 map to the serpin cluster at 18q21 3 Genomics 43 3 321 8 doi 10 1006 geno 1997 4827 PMID 9268635 aehlngkhxmulxunChuang TL Schleef RR April 1999 Identification of a nuclear targeting domain in the insertion between helices C and D in protease inhibitor 10 The Journal of Biological Chemistry 274 16 11194 8 doi 10 1074 jbc 274 16 11194 PMID 10196205 Lindskog C Korsgren O Ponten F Eriksson JW Johansson L Danielsson A May 2012 Novel pancreatic beta cell specific proteins antibody based proteomics for identification of new biomarker candidates Journal of Proteomics 75 9 2611 20 doi 10 1016 j jprot 2012 03 008 PMID 22465717 Schleef RR Chuang TL August 2000 Protease inhibitor 10 inhibits tumor necrosis factor alpha induced cell death Evidence for the formation of intracellular high M r protease inhibitor 10 containing complexes The Journal of Biological Chemistry 275 34 26385 9 doi 10 1074 jbc C000389200 PMID 10871600 Przygodzka P Ramstedt B Tengel T Larsson G Wilczynska M April 2010 Bomapin is a redox sensitive nuclear serpin that affects responsiveness of myeloid progenitor cells to growth environment BMC Cell Biology 11 30 doi 10 1186 1471 2121 11 30 PMC 2874763 PMID 20433722 Shioji G Ezura Y Nakajima T Ohgaki K Fujiwara H Kubota Y Ichikawa T Inoue K Shuin T Habuchi T Ogawa O Nishimura T Emi M 2005 Nucleotide variations in genes encoding plasminogen activator inhibitor 2 and serine proteinase inhibitor B10 associated with prostate cancer Journal of Human Genetics 50 10 507 15 doi 10 1007 s10038 005 0285 1 PMID 16172807 Riewald M Schleef RR November 1995 Molecular cloning of bomapin protease inhibitor 10 a novel human serpin that is expressed specifically in the bone marrow The Journal of Biological Chemistry 270 45 26754 7 doi 10 1074 jbc 270 45 26754 PMID 7592909 bthkhwamnirwbrwmkhxmulcak sungcdepnsatharnsmbti bthkhwamekiywkhxngkbyinbn niyngepnokhrng khunsamarthchwywikiphiediyidodykarephimetimkhxmul