บทความนี้ยังต้องการเพิ่มเพื่อ |
กลูตาไธโอน (อังกฤษ: glutathione, GSH) เป็นสารต้านอนุมูลอิสระที่สำคัญในพืช สัตว์ เห็ดราและแบคทีเรียและอาร์เคียบางชนิด ทำหน้าที่ป้องกันองค์ประกอบสำคัญของเซลล์ที่เกิดจาก (reactive oxygen species) เช่น อนุมูลอิสระหรือ กลูตาไธโอนประกอบด้วยเพปไทด์สามโมเลกุล (tripeptide) คือ กรด และไกลซีน มีพันธะเพปไทด์แกมมาระหว่างของหมู่ข้างกลูตาเมตและของซิสทีน และพันธะเพปไทด์ธรรมดาระหว่างซีสทีนกับไกลซีน
ชื่อ | |
---|---|
(2S)-2-Amino-5-({(2R)-1-[(carboxymethyl)amino]-1-oxo-3-sulfanylpropan-2-yl}amino)-5-oxopentanoic acid | |
ชื่ออื่น γ-L-Glutamyl-L-cysteinylglycine (2S)-2-Amino-4-({(1R)-1-[(carboxymethyl)carbamoyl]-2-sulfanylethyl}carbamoyl)butanoic acid | |
เลขทะเบียน | |
| |
3D model () |
|
ตัวย่อ | GSH |
| |
| |
เคมสไปเดอร์ |
|
ดรักแบงก์ |
|
100.000.660 | |
| |
| |
MeSH | Glutathione |
ผับเคม CID |
|
| |
(EPA) |
|
| |
| |
คุณสมบัติ | |
C10H17N3O6S | |
มวลโมเลกุล | 307.32 g·mol−1 |
จุดหลอมเหลว | 195 องศาเซลเซียส (383 องศาฟาเรนไฮต์; 468 เคลวิน) |
ละลายน้ำได้ | |
ความสามารถละลายได้ ใน เมทานอล, | ละลายไม่ได้ |
เภสัชวิทยา | |
(WHO) | |
หากมิได้ระบุเป็นอื่น ข้อมูลข้างต้นนี้คือข้อมูลสาร ณ ภาวะมาตรฐานที่ 25 °C, 100 kPa อ้างอิงกล่องข้อมูล |
หมู่ไธออลเป็นตัวรีดิวซ์ ซึ่งมีอยู่ที่ความเข้มข้นประมาณ 5 มิลลิในเซลล์สัตว์ กลูตาไธโอนรีดิวซ์พันธะไดซัลไฟด์ที่เกิดขึ้นในโปรตีนไซโทพลาสซึมไปยังซีลเตอีนโดยทำหน้าที่เป็นตัวให้อิเล็กตรอน ในกระบวนการนี้ กลูตาไธโอนจะถูกเปลี่ยนเป็นรูปออกซิไดซ์ กลูตาไธโอนไดซัลไฟด์ (GSSG) หรืออีกชื่อหนึ่งว่า แอล-(–)-กลูตาไธโอน
เมื่อถูกออกซิไดซ์แล้ว กลูตาไธโอนสามารถถูกรีดิวซ์กลับได้โดยกลูตาไธออนรีดักเทส (glutathione reductase) โดยอาศัย NADPH เป็นตัวให้อิเล็กตรอน อัตรากลูตาไธโอนรูปรีดิวซ์ต่อกลูตาไธโอนรูปออกซิไดซ์มักใช้เป็นการวัดความเป็นพิษของเซลล์
นอกจากนี้ กลูตาไธโอนช่วยให้ตับขจัดสารพิษออกจากร่างกาย และยังนำมารักษาโรคมะเร็ง โรคหัวใจ ข้ออักเสบ โรคพาร์กินสัน โรคไต โรคเอดส์ ภาวะเป็นหมันในเพศชาย และภาวะจากเสียงดัง ผลข้างเคียงยับยั้งการสังเคราะห์เมลานิน
อ้างอิง
- Haynes, William M., บ.ก. (2016). (97th ed.). . p. 3.284. ISBN .
- Pompella, A; Visvikis, A; Paolicchi, A; Tata, V; Casini, AF (2003). "The changing faces of glutathione, a cellular protagonist". . 66 (8): 1499–503. doi:10.1016/S0006-2952(03)00504-5. PMID 14555227.
- Couto, Narciso; Malys, Naglis; Gaskell, Simon; Barber, Jill (2013). "Partition and Turnover of Glutathione Reductase from Saccharomyces cerevisiae: a Proteomic Approach". Journal of Proteome Research. 12 (6): 2885–94. doi:10.1021/pr4001948. PMID 23631642.
- Pastore, Anna; Piemonte, Fiorella; Locatelli, Mattia; Lo Russo, Anna Lo; Gaeta, Laura Maria; Tozzi, Giulia; Federici, Giorgio (2003). "Determination of blood total, reduced, and oxidized glutathione in pediatric subjects". Clinical Chemistry. 47 (8): 1467–9. PMID 11468240.
wikipedia, แบบไทย, วิกิพีเดีย, วิกิ หนังสือ, หนังสือ, ห้องสมุด, บทความ, อ่าน, ดาวน์โหลด, ฟรี, ดาวน์โหลดฟรี, mp3, วิดีโอ, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, รูปภาพ, เพลง, เพลง, หนัง, หนังสือ, เกม, เกม, มือถือ, โทรศัพท์, Android, iOS, Apple, โทรศัพท์โมบิล, Samsung, iPhone, Xiomi, Xiaomi, Redmi, Honor, Oppo, Nokia, Sonya, MI, PC, พีซี, web, เว็บ, คอมพิวเตอร์
bthkhwamniyngtxngkarephimaehlngxangxingephuxphisucnkhwamthuktxngkhunsamarthphthnabthkhwamniidodyephimaehlngxangxingtamsmkhwr enuxhathikhadaehlngxangxingxacthuklbxxk haaehlngkhxmul klutaithoxn khaw hnngsuxphimph hnngsux skxlar JSTOR eriynruwacanasaraemaebbnixxkidxyangiraelaemuxir klutaithoxn xngkvs glutathione GSH epnsartanxnumulxisrathisakhyinphuch stw ehdraaelaaebkhthieriyaelaxarekhiybangchnid thahnathipxngknxngkhprakxbsakhykhxngesllthiekidcak reactive oxygen species echn xnumulxisrahrux klutaithoxnprakxbdwyephpithdsamomelkul tripeptide khux krd aelaiklsin miphnthaephpithdaekmmarahwangkhxnghmukhangklutaemtaelakhxngsisthin aelaphnthaephpithdthrrmdarahwangsisthinkbiklsinklutaithoxn chux 2S 2 Amino 5 2R 1 carboxymethyl amino 1 oxo 3 sulfanylpropan 2 yl amino 5 oxopentanoic acidchuxxun g L Glutamyl L cysteinylglycine 2S 2 Amino 4 1R 1 carboxymethyl carbamoyl 2 sulfanylethyl carbamoyl butanoic acidelkhthaebiynelkhthaebiyn CAS 70 18 8 Y3D model rupphaphaebbottxbtwyx GSHCHEBI 16856 YChEMBL1543 Yekhmsipedxr 111188 Ydrkaebngk DB00143 Y100 000 6606737C00051 YMeSH Glutathionephbekhm CID 124886GAN16C9B8O Y EPA DTXSID6023101InChI 1S C10H17N3O6S c11 5 10 18 19 1 2 7 14 13 6 4 20 9 17 12 3 8 15 16 h5 6 20H 1 4 11H2 H 12 17 H 13 14 H 15 16 H 18 19 t5 6 m0 s1 YKey RWSXRVCMGQZWBV WDSKDSINSA N YC CC O N C H CS C O NCC O O C H C O O Nkhunsmbtisutrekhmi C 10H 17N 3O 6Smwlomelkul 307 32 g mol 1cudhlxmehlw 195 xngsaeslesiys 383 xngsafaerniht 468 ekhlwin lalayinna lalaynaidkhwamsamarthlalayid in emthanxl lalayimidephschwithyaATC code WHO hakmiidrabuepnxun khxmulkhangtnnikhuxkhxmulsar n phawamatrthanthi 25 C 100 kPa xangxingklxngkhxmul hmuithxxlepntwridiws sungmixyuthikhwamekhmkhnpraman 5 milliinesllstw klutaithoxnridiwsphnthaidslifdthiekidkhuninoprtinisothphlassumipyngsiletxinodythahnathiepntwihxielktrxn inkrabwnkarni klutaithoxncathukepliynepnrupxxksiids klutaithoxnidslifd GSSG hruxxikchuxhnungwa aexl klutaithoxn emuxthukxxksiidsaelw klutaithoxnsamarththukridiwsklbidodyklutaithxxnridkeths glutathione reductase odyxasy NADPH epntwihxielktrxn xtraklutaithoxnrupridiwstxklutaithoxnrupxxksiidsmkichepnkarwdkhwamepnphiskhxngesll nxkcakni klutaithoxnchwyihtbkhcdsarphisxxkcakrangkay aelayngnamarksaorkhmaerng orkhhwic khxxkesb orkhpharkinsn orkhit orkhexds phawaepnhmninephschay aelaphawacakesiyngdng phlkhangekhiyngybyngkarsngekhraahemlaninxangxingHaynes William M b k 2016 97th ed p 3 284 ISBN 9781498754293 Pompella A Visvikis A Paolicchi A Tata V Casini AF 2003 The changing faces of glutathione a cellular protagonist 66 8 1499 503 doi 10 1016 S0006 2952 03 00504 5 PMID 14555227 Couto Narciso Malys Naglis Gaskell Simon Barber Jill 2013 Partition and Turnover of Glutathione Reductase from Saccharomyces cerevisiae a Proteomic Approach Journal of Proteome Research 12 6 2885 94 doi 10 1021 pr4001948 PMID 23631642 Pastore Anna Piemonte Fiorella Locatelli Mattia Lo Russo Anna Lo Gaeta Laura Maria Tozzi Giulia Federici Giorgio 2003 Determination of blood total reduced and oxidized glutathione in pediatric subjects Clinical Chemistry 47 8 1467 9 PMID 11468240